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/ Shareware Overload Trio 2 / Shareware Overload Trio Volume 2 (Chestnut CD-ROM).ISO / dir26 / med9408a.zip / M9480146.TXT < prev    next >
Text File  |  1994-08-09  |  3KB  |  47 lines
  1.        Document 0146
  2.  DOCN  M9480146
  3.  TI    Identification of functional sites on bovine leukemia virus envelope
  4.        glycoproteins using structural and immunological data.
  5.  DT    9410
  6.  AU    Callebaut I; Portetelle D; Burny A; Mornon JP; Departement des
  7.        Macromolecules Biologiques--Laboratoire de;
  8.        Mineralogie-Cristallographie, CNRS URA09, Universites Paris,; France.
  9.  SO    Eur J Biochem. 1994 Jun 1;222(2):405-14. Unique Identifier : AIDSLINE
  10.        MED/94291634
  11.  AB    Sequence analysis using the sensitive hydrophobic cluster analysis
  12.        method shows that the bovine leukemia virus envelope glycoproteins
  13.        conserve the general organization of the influenza hemagglutinin into a
  14.        'stem', containing the external part of the transmembrane glycoprotein
  15.        and the N-terminal and C-terminal parts of the external glycoprotein,
  16.        and a 'head', containing only external glycoprotein residues. However,
  17.        our analysis suggests, for the first time, that the bovine leukemia
  18.        virus envelope head will not adopt the typical 'jelly-roll' fold of the
  19.        influenza A hemagglutinin head, but most likely folds into another type
  20.        of 'Greek-key' structure corresponding to the overall topology of
  21.        constant immunoglobulin domains. We constructed a three-dimensional
  22.        model for the bovine leukemia virus envelope head by homology modeling
  23.        using the crystal structure of the human histocompatibility antigen
  24.        HLA-A2 alpha 3 domain. Furthermore, we propose a general model for the
  25.        oligomeric organization of this head, based on the hemagglutinin trimer.
  26.        The proposed structural organization of bovine leukemia virus external
  27.        glycoprotein is further supported by antipeptide and monoclonal antibody
  28.        reactivities. Our modeling study suggests that the loops of the two
  29.        neutralizing peptides located in the head are adjacent at the top of the
  30.        domain and define a potential interaction site of the external
  31.        glycoprotein with its cellular receptor. This site is topologically
  32.        similar to the binding site of hemagglutinin with its cellular receptor,
  33.        sialic acid. The other neutralizing peptides are located within a small
  34.        domain linking the head to the stem. These data are of interest for
  35.        defining other oncoviral glycoproteins heads and receptor-binding sites.
  36.  DE    Amino Acid Sequence  Comparative Study  Glycoproteins/*CHEMISTRY  Human
  37.        HLA-A2 Antigen/CHEMISTRY  HTLV-I/CHEMISTRY  Lentivirus/CHEMISTRY
  38.        Leukemia Virus, Bovine/*CHEMISTRY  Models, Structural  Molecular
  39.        Sequence Data  Orthomyxoviruses Type A/CHEMISTRY  *Protein Conformation
  40.        *Protein Structure, Secondary  Retroviridae/*CHEMISTRY  Sequence
  41.        Homology, Amino Acid  Support, Non-U.S. Gov't  Viral Envelope
  42.        Proteins/*CHEMISTRY  JOURNAL ARTICLE
  43.  
  44.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  45.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  46.  
  47.